Rekoverin je bílkovina, která funguje jako vápníkový sensor podílející se na schopnosti sítnice adaptovat se na změnu osvětlení. Na molekulové úrovni je klíčovým krokem při tomto procesu navázání molekuly rekoverinu na membránu světločivné buňky (tzv. tyčinky). Přestože v literatuře existuje hrubá představa, jak navázání probíhá, teprve současné molekulové simulace umožnily přesně popsat jeho jednotlivé fáze a také regulační roli vápníku.
Studenti Štěpán Timr, Roman Pleskot a Jan Kadlec s dalšími kolegy a se svým školitelem Pavlem Jungwirthem objasnili proces, při němž se po navázání dvou iontů vápníku na molekulu rekoverinu z této molekuly „vystrčí“ hydrofobní řetízek (tzv. myristoyl), kterým se následně rekoverin „zakotví“ do membrány buňky. Na tu se přitom naváže v uspořádání, díky kterému může bránit v činnosti enzymu rodopsin kinázy, jehož úlohou je regulovat aktivitu zrakového pigmentu rodopsinu. Potlačením činnosti tohoto enzymu rekoverin v konečném důsledku umožňuje sítnici oka efektivně se adaptovat na změněné osvětlení.
Molekulové simulace se tak prokázaly být jedinečným nástrojem k detailnímu molekulovému popisu fyziologicky zásadního momentu v procesu vidění, který na této úrovni v současné době lze jen těžko studovat experimentálně.
Snímky z molekulové simulace demonstrující zanoření bílkovinného sensoru do membrány světločivné buňky.
Odkaz na publikaci v ACS Central Science.
Přiipravil: Ústav organické chemie a biochemie AV ČR
Foto: Ústav organické chemie a biochemie AV ČR
Psali jsme:
Přidejte si PL do svých oblíbených zdrojů na Google Zprávy. Děkujeme.
autor: Tisková zpráva
